단백질과 단백질의 구조의 기본은폴리펩티드 사슬이고, 단백질 분자는 1 개, 2 개 또는 그 이상의 사슬로 구성 될 수있다. 그럼에도 불구하고, 생체 고분자의 물리적, 생물학적, 화학적 성질은 일반적인 화학 구조에 의해서뿐만 아니라 "무의미"한 것일뿐만 아니라 다른 수준의 단백질 분자의 존재에 의해서도 야기된다.
단백질의 1 차 구조가 결정된다양적 및 질적 아미노산 조성. 펩타이드 결합은 1 차 구조의 기본입니다. 이 가설은 처음으로 A. Ya. Danilevsky에 의해 1888 년에 발표되었고, 나중에 그의 가정은 E. Fisher가 수행 한 펩타이드 합성에 의해 확인되었다. 단백질 분자의 구조는 A. Ya, Danilevsky 및 E. Fisher에 의해 상세히 연구되었다. 이 이론에 따르면, 단백질 분자는 많은 수의 아미노산 잔기로 이루어져 있으며 펩타이드 결합으로 연결되어 있습니다. 단백질 분자는 하나 이상의 폴리펩티드 사슬을 가질 수있다.
단백질의 1 차 구조 연구에서 화학 물질과 단백질 분해 효소가 사용됩니다. 따라서 Edman의 방법을 사용하여 말단 아미노산을 확인하는 것이 매우 편리합니다.
단백질의 이차 구조는단백질 분자의 공간적 구성. 이차 구조의 유형에는 알파 나선, 베타 나선, 콜라겐 나선이 있습니다. 과학자들은 알파 나선이 펩타이드의 구조에 가장 특징적이라고 결정했다.
단백질의 2 차 구조는수소 결합. 후자는 하나의 펩타이드 결합의 음이온 성 질소 원자에 연결된 수소 원자와 그것으로부터 네 번째 아미노산의 카보 닐 산소 원자 사이에 발생하며, 그들은 나선을 따라 향하게된다. 에너지 계산에 따르면 이러한 아미노산의 중합 반응은 천연 단백질에 존재하는 오른쪽 알파 나선에서보다 효과적입니다.
단백질의 2 차 구조 : 베타 - 폴드 구조
베타에있는 폴리펩티드 사슬은 완전히 접 힙니다.길쭉한. 베타 폴드 두 펩티드 결합의 상호 작용에 의해 형성된다. 이 구조는 특성 섬유상 단백질 (케라틴, 피브로인 등)이다. 상기 디설파이드 결합에 의해 안정화된다 쇄간 폴리펩티드 쇄의 병렬 배치로있어서, 특히 베타 - 케라틴. 실크 피브로인 이웃 폴리펩티드 사슬은 평행하다.
단백질의 2 차 구조 : 콜라겐 나선형
교육은 세 개의 나선형 체인으로 구성됩니다.tropocollagen, 막대 모양입니다. 나선형 사슬은 꼬여서 슈퍼 코일을 형성합니다. 나선은 한 사슬의 아미노산 잔기의 펩타이드 아미노기의 수소와 다른 사슬의 아미노산 잔기의 카르보닐기의 산소 사이에서 발생하는 수소 결합에 의해 안정화된다. 제시된 구조는 콜라겐에 높은 강도와 탄성을 부여합니다.
단백질의 3 차 구조
원주민 상태의 대부분의 단백질은 매우 콤팩트 한 구조를 가지고 있으며, 이는 아미노산 라디칼의 모양, 크기 및 극성뿐만 아니라 아미노산의 배열에 의해 결정됩니다.
형성 과정에 중대한 영향단백질 또는 그 3 차 구조의 본래의 형태는 소수성 및 이온 성 상호 작용, 수소 결합 등에 의해 이루어진다. 이러한 힘의 작용하에, 단백질 분자의 열역학적으로 편리한 구조 및 그 안정화가 달성된다.
제 4 기 구조
이러한 종류의 분자 구조는 몇 개의 서브 유닛이 하나의 복합체 분자로 결합 된 결과로 발생합니다. 각 하위 단위는 1 차, 2 차 및 3 차 구조를 포함합니다.
